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2006 年度 実績報告書

葉緑体における新規な局在化メカニズム

研究課題

研究課題/領域番号 16658042
研究機関新潟大学

研究代表者

三ツ井 敏明  新潟大学, 自然科学系, 教授 (70183960)

キーワードイネ / タマネギ / オルガネラ / プラスチド / α・アミラーゼ / ヌクレオチドピロホスファターゼ / 分泌 / プラスチド局在化機構
研究概要

葉緑体は、光合成機能を有する重要な細胞内小器官である。また、葉緑体が分化したアミロプラストは、植物のみならず地球上のすべての生命にとって最も重要なエネルギー蓄積過程の1つである光合成産物のデンプンへの集積を行う。本研究課題は、分子細胞生物学的研究手法を駆使して穀類細胞において核ゲノムにコードされている酵素タンパク質の葉緑体・アミロプラストへのターゲティング機構を再検討し、プラスチド構成タンパク質の新規なターゲティング機構の存在を明らかにすることを目的とした。これまでの研究から、プラスチド局在化に関わる典型的なトランジットペプチドを有しないヌクレオチドピロホスファターゼ/ホスホジエステラーゼ(NPP1)およびα-アミラーゼI-1(AmyI-1)は、ともに分泌経路(小胞体-ゴルジ体系)からプラスチドへ輸送・局在化することが示唆された。そこで、NPPIおよびAmyI-1のプラスチド局在化シグナルを決定するために、これらのポリペプチド鎖の種々の領域をコードする遺伝子と緑色蛍光タンパク質(GFP)遺伝子との融合遺伝子をアグロバクテリウム法あるいはパーテクルガン法によりイネ細胞あるいはタマネギ細胞に導入し、発現したキメラタンパク質のプラスチドへのターゲティングを蛍光顕微鏡、共焦点レーザー顕微鏡を用いて観察した。その結果、NPP1およびAmyI-1前駆体のN-末端にある小胞体シグナル配列のみではプラスチド局在化はできないことが分かった。さらに、AmyI-1において絞り込んだシグナル候補領域に点突然変異を導入し、プラスチド局在化能を解析した結果、プラスチドターゲティングシグナルは特定のアミノ酸配列ではなく、その領域の立体構造が重要であることが示唆された。

  • 研究成果

    (5件)

すべて 2006

すべて 雑誌論文 (5件)

  • [雑誌論文] Preparation and characterization of a novel rice plant-specific kinesin.2006

    • 著者名/発表者名
      Nobuhisa UMEKI
    • 雑誌名

      J. Biochem. 139

      ページ: 645-654

  • [雑誌論文] Intermolecular cross-linking of a novel rice kinesin K16 motor domain with a photoreactive ATP derivative.2006

    • 著者名/発表者名
      Nobuhisa UMEKI
    • 雑誌名

      J. Biochem. 139

      ページ: 831-836

  • [雑誌論文] Conformational change of the loop L5 in rice kinesin motor domain induced by nucleotide binding.2006

    • 著者名/発表者名
      Nobuhisa UMEKI
    • 雑誌名

      J. Biochem. 139

      ページ: 857-864

  • [雑誌論文] Rice plastidial N-glycosylated nucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase is transported from the ER-Golgi to the chloroplast through the secretory pathway.2006

    • 著者名/発表者名
      Yohei NANJO
    • 雑誌名

      Plant Cell 18

      ページ: 2582-2592

  • [雑誌論文] α-Amylase affects starch accumulation in rice grain.2006

    • 著者名/発表者名
      Satoru ASATSUMA
    • 雑誌名

      J. Appl. Glycosci. 53

      ページ: 187-192

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公開日: 2008-05-08   更新日: 2016-04-21  

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