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SUMO(small ubiquitin-related modifier)は、ユビキチン様の低分子量タンパク質であり、標的タンパク質のリシン残基に共有結合することにより、そのタンパク質の機能を調節すると考えられている。分裂酵母にはSUMOであるPmt3、SUMO化酵素(E3)であるPli1、脱SUMO化酵素であるUlp1およびUlp2が存在する。通常の細胞周期および接合から減数分裂の過程における局在を詳細に観察した結果、Pmt3、Pli1およびUlp2は核ドットを含む核内全体および動物細胞の中心体に相当するSPB(spindle pole body)に、Ulp1は核膜に局在することが確認された。またSUMO化および脱SUMO化酵素を欠損するとPmt3化タンパク質(GFP-Pmt3)の局在性に変化が見られることが分かった。一方、共同研究として行ってきた分裂酵母のlocalizome-約5000の全遺伝子ORF(open reading frame)のクローニングおよびYFP(yellow fluorescent protein)融合ORF発現ライブラリーの作成と、野生株における全遺伝子産物の局在決定の計画-が終了した。本年度において、これまでに得られたSUMOおよびSUMO化・脱SUMO化酵素欠損株にORF-YFP発現系を導入し、野生株の場合と比較して局在に変化を示すタンパク質を網羅的に検出するという本研究主要目的のための準備を整えることができた。また生化学的にSUMO化修飾タンパク質を検出するための抗体を得ることができた。
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