| 研究課題/領域番号 |
16H04909
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| 研究種目 |
基盤研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
応用生物化学
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| 研究機関 | 京都大学 |
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研究代表者 |
三上 文三 京都大学, 農学研究科, 教授 (40135611)
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| 研究期間 (年度) |
2016-04-01 – 2019-03-31
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| キーワード | 構造生物学 / タンパク質工学 / 酵素工学 / X線結晶構造解析 / アミラーゼ / プルラナーゼ / プロテイングルタミナーゼ |
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| 研究成果の概要 |
タンパク質の機能はタンパク質の構造変化によって発揮される。タンパク質の構造変化を研究する手段としてはX線結晶構造解析が有効であるが、構造変化を見るためには対象部位の構造変化が観察できる結晶を選択し、pHや基質アナログの濃度等の変化による構造変化を定量的に捉える必要がある。このためには凍結法のみならずキャピラリーを用いた非凍結法を用いる必要がある。本研究では食糧関連酵素としてβ-アミラーゼ、プルラナーゼ、プロテイングルタミナーゼ等を取り上げ、変異体を用いて基質アナログの濃度変化とpH変化に伴う酵素の構造変化を定量的に捉えることにより、これらの酵素の新たな機能の解明を行った。
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| 自由記述の分野 |
構造生物学
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
今までに数多くのタンパク質や酵素の構造がX線結晶構造解析によって決定されているが、その働きを理解するためには、実際にタンパク質や酵素が働くところ、つまりタンパク質の構造変化を正しく捕らえる必要がある。本研究では、凍結法のみならず非凍結状態での構造解析を行うことによって食品加工に関連する酵素（β－アミラーゼ、プルラナーゼおよびプロテイングルタミナーゼ）の今まで知られていなかった機能を明らかにすることができた。酵素の働きを正しく理解することによって、より優れた酵素の設計が可能になる。
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