研究課題
本研究ではこれまで、核共鳴非弾性散乱分光法を用いて、酸素結合型ヘムとして基本となるミオグロビンの分子構造解析を行ってきた。ミオグロビンの酸素結合機構について理解することは、一酸化窒素など二原子気体分子と相互作用するヘム蛋白質全般の分子機構を考察する上で重要である。また、気体分子と相互作用する鉄蛋白質の分子機構の理解には、モデル化合物の分光データーと比較検討が必要になることから、最終年度には、金属蛋白質モデル錯体に必要な配位子の合成を行った。研究期間を通じて得た主たる成果の一つとして、これまで共鳴ラマン分光法で帰属されてきた鉄-酸素結合の振動モードについて、新たな解釈を与えたことが挙げられる。具体的には、従来、Fe-OO伸縮振動モードと帰属されていた振動バンドは、Fe-O-O変角モードとして帰属されうること、鉄と酸素原子の伸縮振動モードは~420 cm-1付近に観測されることを示したことが挙げられる。この~420 cm-1の振動モードは鉄原子の大きな変位を含むことを明らかにし、蛋白質機能に重要な軸配位子のダイナミックスに鉄-酸素結合が影響することを見出した。また、ヘム鉄と第一および第二配位圏との相互作用に関わる力の定数について解析し、天然型蛋白質の方が化学修飾したヘムをもつ蛋白質より、やわらかい分子構造を有していることを明らかにした。これらの成果により、核共鳴非弾性散乱分光による各種鉄含有蛋白質と二原子気体分子の相互作用の研究に新展開がもたらされると期待される。
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すべて 国際共同研究 (2件) 雑誌論文 (5件) (うち国際共著 3件、 査読あり 5件、 オープンアクセス 4件)
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