| 研究課題/領域番号 |
16K07271
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
構造生物化学
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| 研究機関 | 香川大学 |
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研究代表者 |
吉田 裕美 香川大学, 総合生命科学研究センター, 准教授 (10313305)
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| 研究分担者 |
神鳥 成弘 香川大学, 総合生命科学研究センター, 教授 (00262246)
吉原 明秀 香川大学, 国際希少糖研究教育機構, 准教授 (40548765)
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| 研究協力者 |
何森 健
秋光 和也
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| 研究期間 (年度) |
2016-04-01 – 2019-03-31
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| キーワード | X線結晶解析 / 希少糖 / 糖異性化酵素 / D-アルロース / D-アルロース 3-エピメラーゼ / L-リブロース 3-エピメラーゼ / Arthrobacter globiformis / ヘキソキナーゼ |
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| 研究成果の概要 |
D-アルロース（D-プシコース）の生産に有用な新規希少糖生産酵素として報告されたArthrobacter globiformis由来D-アルロース 3-エピメラーゼ（AgDAE）の構造を決定した。AgDAEの全体構造はL-リブロース3-エピメラーゼ（L-RE）の構造と良く似ており、L-リブロースに対して最大活性を示すことがわかったことから、AgDAEは、L-REファミリーに属する酵素と考えられた。安定性の高いAgDAEの特性は、各サブユニットのC末端側のα-ヘリックスが長く、四量体構造が剛直で安定になることにあった。
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| 自由記述の分野 |
構造生物科学
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
新規希少糖生産酵素として報告されたArthrobacter globiformis由来D-アルロース 3-エピメラーゼ（AgDAE）は、既報のD-アルロース 3-エピメラーゼ（D-AE）と類似構造を示したが、これまでに報告されていたL-リブロース3-エピメラーゼ（L-RE）とよりよく似ていた。各サブユニットのC末端側のα-ヘリックスが長く、四量体構造の安定化に寄与していた。AgDAE はL-リブロースに対して最大活性を示すこともわかったが、既報のL-REとは異なりD-アルロースに対する活性が高く、D-アルロース生産に有用なL-REファミリーに属するユニークな特性を示す酵素であることがわかった。
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