| 研究課題/領域番号 |
16K07297
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
機能生物化学
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| 研究機関 | 愛媛大学 |
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研究代表者 |
渡邉 誠也 愛媛大学, 農学研究科, 教授 (90379032)
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| 研究協力者 |
田嶋 邦彦 京都工芸繊維大学, 教授
福森 文康 東洋大学, 教授
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| 研究期間 (年度) |
2016-04-01 – 2019-03-31
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| キーワード | アコニターゼX / ヒドロキシプロリン / 分子進化 |
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| 研究成果の概要 |
アコニターゼスーパーファミリーの7つのサブファミリーのうちアコニターゼX（AcnX）のみ機能が不明であったが、本研究者によりシス-3-ヒドロキシ-L-プロリン（C3LHyp）の脱水酵素であることが分かっていた。これをもとに本研究では、ESR測定、部位特異的変異、X線結晶構造解析によりAcnXの活性部位に存在するユニークな鉄配位様式と触媒メカニズムを明らかにした。また、四次構造と生物種によって異なる別のタイプのAcnXの機能を解析し、C3LHypを資化できる細菌において実際にC3LHyp代謝経路に含まれていることを明らかにした。
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| 自由記述の分野 |
酵素化学
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
現行の機能未知タンパク質のアノテーションは、機能既知のタンパク質との一次構造の相同性に大きく依存している。これに対し本研究者は、ターゲットとする機能未知タンパク質のアミノ酸配列（“見た目”）より遺伝子の遺伝子の位置関係（“周り”）を重視したアノテーション手法の洗練を行ってきた。ゲノム構造がコンパクトな微生物では代謝系の遺伝子（酵素）群がクラスター化している場合が多く、構成される遺伝子の機能には相関がありそこから酵素の基質をイメージできると考えた。本研究のアコニターゼXはまさにそうして見つかったものであり、今後も新規酵素が発見できると確信している。
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