| 研究課題/領域番号 |
16K08589
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
医化学一般
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| 研究機関 | 香川大学 |
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研究代表者 |
上田 夏生 香川大学, 医学部, 教授 (20193807)
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| 研究分担者 |
宇山 徹 香川大学, 医学部, 助教 (30457337)
坪井 一人 川崎医科大学, 医学部, 講師 (80346642)
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| 研究協力者 |
Hussain Zahir
Smriti Sultana Binte Mustafiz
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| 研究期間 (年度) |
2016-04-01 – 2019-03-31
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| キーワード | N-アシルホスファチジルエタノールアミン / リン脂質 / 酵素 / 脂質メディエーター / N-アシルエタノールアミン / N-アシルトランスフェラーゼ / エンドカンナビノイド / PLAATファミリー |
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| 研究成果の概要 |
N-アシル-ホスファチジルエタノールアミン（N-アシル-PE）は自然界に広く分布する一群の微量リン脂質であり、脂質メディエーターであるN-アシルエタノールアミンの前駆体であるとともに、それ自体、膜安定化作用を示す。本研究課題では、ヒトやマウスでPEからN-アシル-PEを生成する「N-アシルトランスフェラーゼ」活性を有する２種類の酵素、ホスホリパーゼA/アシルトランスフェラーゼ-1（PLAAT1）と細胞質ホスホリパーセA2ε（cPLA2ε）の性状解析を行い、新知見を得た。
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| 自由記述の分野 |
生化学
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
PEからN-アシル-PEを生成する２種類の「N-アシルトランスフェラーゼ」のうち、PLAAT1については新たなアイソフォームをヒトとマウスで見出し、それがヒトでは唯一の転写物であり、核内に局在することを明らかにした。cPLA2εについてはヒトの酵素がマウスの酵素と同様にCa2+要求性の活性を示すことや、同活性がホスファチジルセリン等の酸性リン脂質の存在下で増強されることを見出した。
これらの成果は、これまで不明な点の多かったN-アシルトランスフェラーゼの性状を明らかにした点で、酵素学および脂質生化学の学問の進展に寄与するとともに、医薬品として期待される本酵素の阻害剤の開発に向けて役立つ。
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