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天然変性領域（IDR）において、特に翻訳後修飾された側鎖を持つIDRを、観測されたIDR情報を整理したデータベースIDEALから抽出し、蛋白質間相互作用に関連すると考えられるものを原論文にもあたりながら考察した。本研究では、転写因子Ets1の天然変性領域のSer-rich領域とEts1コアドメインのDNA結合領域との相互作用、およびヒトMyeloid leukemia factor 1の天然変性領域にある8残基のペプチド・フラグメントと14-3-3ε蛋白質（YWHAE）との相互作用について、リン酸化状態と非リン酸化状態の双方に対する構造サンプリング計算とその結果の解析を行った。
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