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2017 年度 研究成果報告書

活性部位システイン配位子の酸化修飾による[NiFe]ヒドロゲナーゼの活性阻害機構

研究課題

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研究課題/領域番号 16K17936
研究種目

若手研究(B)

配分区分基金
研究分野 生体関連化学
研究機関奈良先端科学技術大学院大学

研究代表者

太 虎林  奈良先端科学技術大学院大学, 物質創成科学研究科, 特任助教 (40512554)

研究協力者 廣田 俊  奈良先端科学技術大学院大学, 物質創成科学研究科, 教授
樋口 芳樹  兵庫県立大学, 生命理学研究科, 教授 (90183574)
許 力揚  
研究期間 (年度) 2016-04-01 – 2018-03-31
キーワード金属蛋白質 / Ni酵素 / ヒドロゲナーゼ / 酸塩基平衡 / 光活性化 / 水素
研究成果の概要

[NiFe]ヒドロゲナーゼの不活性状態Ni-SIrは酸塩基平衡により活性状態Ni-SIaに変換され、H2の分解/合成が可能となる。本研究では、これまでNi-SIrが不活性状態Ni-SLに光変換されると考えられていたことが間違いで、Ni-SIrはNi-SIaに光活性化することを発見した。光活性化されたNi-SIaからNi-SIrへの戻り反応では、大きな活性化エネルギーと速度論的同位体(H/D)効果が検出され、Ni-Fe部位へのH2Oの付加と脱プロトン化によりOH-架橋配位子が形成することが示された。また、Ni-SLは新たな不活性状態(Ni-SXと命名)への光照射により生成することを突き止めた。

自由記述の分野

生体関連化学

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公開日: 2019-03-29  

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