| 研究課題/領域番号 |
16K18511
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| 研究種目 |
若手研究(B)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 研究分野 |
構造生物化学
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| 研究機関 | 国立研究開発法人産業技術総合研究所 |
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研究代表者 |
中村 彰良 国立研究開発法人産業技術総合研究所, 生命工学領域, 研究員 (10583891)
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| 研究期間 (年度) |
2016-04-01 – 2019-03-31
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| キーワード | X線結晶構造解析 / tRNA修飾 / アミノアシルtRNA合成酵素 / DNA/RNAポリメラーゼ / 核酸 / タンパク質 / 鋳型依存伸長反応 |
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| 研究成果の概要 |
tRNAHis guanylyltransferase (Thg1)は自然界で唯一、RNAを逆方向(3′-5′方向)に塩基伸長する酵素である。Thg1の逆方向塩基伸長活性は一般的なポリメラーゼでは不可能な5′末端への修飾塩基の導入などに応用が期待されている。本研究では、Thg1が２本鎖に分断したtRNAも認識できることを見出し、Thg1の逆方向塩基伸長活性を１本鎖RNAへ拡張することに成功した。さらに、Thg1はこれまで報告されていた細胞質tRNAHisのみだけでなく、ミトコンドリアtRNAHisの成熟にも関与することを明らかにした。
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| 自由記述の分野 |
構造生物学、分子生物学
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
核酸を伸長する酵素(ポリメラーゼ)は、生体外においても容易に核酸の複製や修飾ができることから、遺伝子の解析や組換えなどの技術に幅広く活用されており、生命科学の発展に欠かせないものとなっている。ポリメラーゼの１種であるThg1は自然界で唯一他のポリメラーゼとは逆方向に核酸を伸長する能力があることから、これまでにない遺伝子解析や組み換え技術開発への応用が期待されている。本研究ではThg1の機能解析から、Thg1をより多様な核酸に適用できる可能性を見出した。本研究成果を元に、今後Thg1を利用した新たな核酸合成・修飾技術開発が期待される。
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