ほ乳類ではDNA損傷バイパス(TLS)に関わるDNAポリメラーゼは複数存在し、異なる損傷特異性を示す。個々の損傷に対して適当なTLS DNAポリメラーゼがどうやってリクルートされるかを探るために、ヒトのPolκ、Polη、Polιとその他のタンパク質との相互作用について解析した。Polκ、Polη、PolιはいずれもREV1のC末端領域(REV1-CTD)に結合するが、1)Polκの機能にはREV1-CTDとの相互作用には必要であること、2)Polηが紫外線照射によって生じた損傷をバイパスするという機能にはREV1-CTDとの相互作用は必要ではないが、その他の損傷のバイパスには必要であろうという結果が得られた。PolηはPCNAに対する結合するばかりでなく、Rad6-Rad18複合体にも結合することから、DNA損傷個所で進行停止となった複製フォーク中のPCNAをRad6-Rad18複合体がユビキチン(Ub)化するとPolηが優先的にUb-PCNAに結合すると考えられ、Polηがバイパスできない損傷が存在する場合にはREV1との相互作用を通じて他のTLS DNAポリメラーゼへのスイッチが起こると考えられる。
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