| 研究課題/領域番号 |
17380053
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| 研究機関 | 京都大学 |
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研究代表者 |
村田 幸作 京都大学, 農学研究科, 教授 (90142299)
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| 研究分担者 |
三上 文三 京都大学, 農学研究科, 教授 (40135611)
橋本 渉 京都大学, 農学研究科, 准教授 (30273519)
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| キーワード | Sphingomonas / X線結晶構造解析 / フラジェリン / 体腔 / レセプター / アルギン酸 / T4ファージ / フィンガードメイン |
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| 研究概要 |
Sphingomonas属細菌A1株は、高分子多糖存在下で細胞表層の襞状物質を再構成・再編成させることにより、細胞表層に巨大な孔(体腔)を形成する。体腔は、細胞外の高分子多糖を濃縮する機能を示す。体腔形成に関わる細胞表層タンパク質について、アルギン酸レセプターとして機能するフラジェリンホモログp5が見出されている。本研究では、p5の高次構造と機能との相関を解析した。
p5のX線結晶構造は、N/C末端領域のαドメイン(α1+α2)と中央領域のβドメインから成る。α1ドメインを欠失したp5変異体はアルギン酸結合能を失うことから、アルギン酸の結合にはα1ドメインが不可欠である。p5とサルモネラ菌の鞭毛由来フラジェリンとの構造比較の結果、αドメインは互いによく類似していた。そのため、細菌フラジェリンに共通するアルギン酸結合能は、高度に保存されたαドメインに因るものと考えられる。一方、p5のβドメインは、T4ファージの基盤と尾繊維とのヒンジ領域に位置するタンパク質gp11のフィンガードメインと似ている。フィンガードメインと基盤タンパク質gp10との結合は、尾繊維が細菌細胞表層に接着するのに重要である。フィンガードメインが他のタンパク質と相互作用を示すことから、p5のβドメインはA1株の細胞表層分子と相互作用するアンカーとして機能し、アルギン酸結合に重要なαドメインを外界に配向させていると考えられる。
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