研究課題
アルギニンキナーゼ(AK)は、通常、基質としてL-アルギニンを用いるが、1975年にフランスのグループは環形動物のケヤリ類から精製したAK酵素が、L-アルギニンに対してだけではなく、D-アルギニンに対しても強い酵素活性を持つことを報告した。今年度我々は、この特異なケヤリAKの起源を調べる目的から、ケヤリに含まれる二種類のAK(両者ともD-アルギニンに対して活性を示す)のうち、AK1の遺伝子構造(エキソン/イントロン配置)を調べた。環形動物に特異的なフォスファゲンキナーゼとして、グリコシアミンキナーゼ(GK)、ロンブリシンキナーゼ(LK)、タウロシアミンキナーゼ(TK)等が、これらはいずれも細胞内で二量体として機能していることが知られている。ケヤリの特殊なAKも細胞内で二量体として働いているので、これらの環形動物特異的酵素は、当初、細胞質型クレアチンキナーゼ(CK)遺伝子由来ではないかと予想された。ところが、ケヤリAK、シマミミズLK等のエキソン/イントロン配置を決定し、それらを既知のフォスファゲンキナーゼのものと比較したところ、予想外に、ミトコンドリア型CK遺伝子のものと相同であった。全てのフォスファゲンキナーゼのアミノ酸配列に基づく分子系統解析の結果は、すべての酵素が二つのクラスター(CKクラスターとAKクラスター)に分類できることを示している。ケヤリAK1を含む環形動物特異的酵素群はCKクラスターに含まれその分岐はCKクラスターの中で最も早いこと、またその遺伝子構造はミトコンドリア型CK遺伝子と相同であることを考慮すると、CKクラスターの祖先遺伝子はシグナル配列を持つミトコンドリア型であると推定される。このミトコンドリア祖先遺伝子には、実に多様な遺伝子産物を生み出す柔軟な構造が潜んでいたと考えられる。
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