| 研究課題/領域番号 |
17570133
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| 研究機関 | 京都大学 |
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研究代表者 |
今元 泰 京都大学, 大学院理学研究科, 助教授 (80263200)
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| 研究分担者 |
片岡 幹雄 奈良先端科学技術大学院大学, 物質創成科学研究科, 教授 (30150254)
上久保 裕生 奈良先端科学技術大学院大学, 物質創成科学研究科, 助手 (20311128)
山崎 洋一 奈良先端科学技術大学院大学, 物質創成科学研究科, 助手 (40332770)
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| キーワード | CH…π相互作用 / CH…O相互作用 / PYP / 光受容蛋白質 / 光反応サイクル / 疎水相互作用 / 水素結合 / 構造変化 |
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| 研究概要 |
近年、CH…O、CH…π相互作用(水素結合)と呼ばれる「弱い」相互作用が注目されている。これらの相互作用は、従来よく知られているOH…O、NH…O水素結合の数分の1程度の強度しかなく、蛋白質内での重要性が議論されることはほとんど無かった。本研究では、Photoactive yellow protein (PYP)をモデル蛋白質として、これらの「弱い」相互作用が蛋白質内部でどのような役割を担っているのかを検討した。変異体を用いた解析から、PYPの6位には芳香環、123位にはアルキル鎖がないと安定性や光反応サイクルの速度が大きく低下することがわかった。この効果はOH…O水素結合の改変よりもはるかに大きく、PYPにはPhe6とLys123の間のCH…π相互作用が重要であると考えられた。また、PYPの光による構造変化は、Glu46まわりの疎水環境が壊れることがトリガーになると考えられているが、46位のカルボン酸のC=0とGly29のCαとのCH…O相互作用が、この部位の疎水パッキングに重要なことが示された。さらに、発色団の芳香環は、まわりのフェニルアラニンの芳香環とT字型の配置になっており、これらの間のCH…π相互作用がPYPの安定性や光反応サイクルに重要であることが示唆された。以上のことから、蛋白質の構造や機能を理解するためには、OH…O、NH…O水素結合だけでなく、CH…O、CH…π相互作用のような弱い相互作用も考慮する必要があることが示された。
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