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AAA-ATPaseファミリーの一員であるNVL2は、タンパク質複合体の機能制御に働く分子シャペロンVCPと酷似したアミノ酸配列を有する。しかし、VCPが主に細胞質に分布するのに対して、NVL2は主に核小体に局在しすることから、NVL2は核機能に特有の役割を担っていると考えられる。我々は、これまでに、NVL2が60Sリボソームの生合成に関与すること、また、5.8S rRNA前駆体のプロセシングに関与するRNAヘリカーゼであるDOB1と相互作用することを明らかにしてきた。本研究では、NVL2とDOB1の相互作用の、核機能における意義を明らかにするために、両者の相互作用の性質を詳しく解析した。培養細胞の核画分をショ糖密度勾配遠心でさらに分画し、NVL2の分布を調べた結果、NVL2は60Sリボソームの成分を含む高分子量画分に分布した。また、核画分をRNA分解酵素で処理することによって、NVL2は60Sリボソーム成分と共に低分子量画分に移動した。このことから、NVL2は核内でRNAを含む60Sリボソーム前駆体と結合していることが示唆された。DOB1は、この60Sリボソーム前駆体画分には見られず、低分子量画分に存在した。しかし、NVL2のATP結合能を改変したドミナントネガティブ変異体を発現させた細胞においては、DOB1の一部が60Sリボソーム前駆体画分に移動する現象が認められた。これらの結果より、NVL2はDOB1と60Sリボソーム前駆体の相互作用を制御する分子シャペロンであることが示唆された。
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