| 研究概要 |
細菌リポ蛋白質はアミノ末端のシステイン残基が脂質で修飾された蛋白質で、グラム陰性細菌では内膜または外膜に結合している。大腸菌では、脂質修飾されたシステインの次位(+2位)がアスパラギン酸であるリボ蛋白質は内膜にとどまり、アスパラギン酸以外であるリボ蛋白質はLolシステムによって外膜に輸送される。内膜に存在するABCトランスポーターLolCDEは内膜上で合成されるリボ蛋白質のうち、+2位がアスパラギン酸以外であるリボ蛋白質を認識して内膜から遊離させ、リボ蛋白質特異的なペリプラズムシャペロンLolAに受け渡す。+2位のアスパラギン酸はLolCDEによる認識を逃れるシグナル(LolCDE-avoidance signal)として、リボ蛋白質を内膜に残留させると考えられている。
一方、大腸菌以外のグラム陰性細菌には、+2位にアスパラギン酸以外の残基を持つ内膜リボ蛋白質が少なからず存在する。緑膿菌リボ蛋白質MexAが内膜に局在化するために必要な領域を検討した結果、MexAの+2位のグリシンではなく+3,+4位のリジン、セリンが内膜局在化に必要であった。更に、モデルリポ蛋白質lipoMalEを用いた解析により、緑膿菌では一般に+3,+4位残基がリボ蛋白質の膜局在性を規定していることが明らかになった。緑膿菌のLolCDEを精製してリボ蛋白質とともにプロテオリポソームに再構成し、LolAに依存した遊離反応を解析したところ、外膜リボ蛋白質Palはプロテオリポソームから遊離したのに対して、+3,+4位をリジン、セリンに置換したPalは膜から遊離しなかった。このようにLolCDEによってリボ蛋白質の選別が行われ、Lolシステムによってリボ蛋白質が外膜に局在化する点は細菌種間で共通しているが、選別シグナルは従来考えられてきたよりも複雑であり、選別機構も多様であることが予想される。
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