| 研究概要 |
細菌リポ蛋白質はアミノ末端のシステイン残基が脂質で修飾された蛋白質で、グラム陰性細菌では内膜または外膜に結合している。大腸菌では、脂質修飾されたシステインの次位(+2位)がアスパラギン酸であるリポ蛋白質は内膜にとどまり、アスパラギン酸以外であるリポ蛋白質はLolシステムによって外膜に輸送される。内膜に存在するABCトランスポーターLolCDEは内膜上で合成されるリポ蛋白質のうち、+2位がアスパラギン酸以外であるリポ蛋白質を認識して内膜から遊離させ、リポ蛋白質特異的なペリプラズムシャペロンLolAに受け渡す。+2位のアスパラギン酸はLolCDEによる認識を逃れるシグナル(LolCDE-avoidance signal)として、リポ蛋白質を内膜に残留させると考えられている。これに対して研究代表者らは、緑膿菌では一般に+3,+4位残基がリポ蛋白質の膜局在性を規定していることを明らかにした。また内外リポ蛋白質の選別はLolCDEによって行われ、さらに外膜リポ蛋白質がLolシステムによって外膜に局在化することがわかった。緑濃菌LolCDEを大腸菌で発現させ、精製すると、大腸菌リポ蛋白質との複合体として精製された。この複合体はリポ蛋白質輸送反応の中間体であると考えられる。今後、この輸送中間体の形成過程を詳細に解析することにより、緑濃菌LolCDEによるリポ蛋白質の選別機構が明らかになることが期待される。
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