| 研究課題/領域番号 |
17H03642
|
|---|
| 研究種目 |
基盤研究(B)
|
| 配分区分 | 補助金 |
|---|
| 応募区分 | 一般 |
|---|
| 研究分野 |
構造生物化学
|
|---|
| 研究機関 | 京都大学 |
|---|
研究代表者 |
三木 邦夫 京都大学, 理学研究科, 名誉教授 (10116105)
|
|---|
| 研究分担者 |
藤橋 雅宏 京都大学, 理学研究科, 助教 (10397581)
渡部 聡 東北大学, 多元物質科学研究所, 助教 (50432357)
|
|---|
| 研究期間 (年度) |
2017-04-01 – 2020-03-31
|
| キーワード | Ｘ線結晶解析 / ヒドロゲナーゼ / タンパク質の成熟化 / Hyp成熟化タンパク質 / 構造機能相関 |
|---|
| 研究成果の概要 |
水素生産を触媒するタンパク質[NiFe]ヒドロゲナーゼにおいて，その活性中心であるNi，Feの金属クラスターを生体内でヒドロゲナーゼに組み込んで，機能をもつ酵素に成熟化させる過程の分子機構を解明した．これまでに成熟化を触媒する因子として働く６つのHypタンパク質の結晶構造を決定したが，ここでは，成熟化の反応過程で過渡的に形成されるHypタンパク質の複合体を中心に研究を行った．その結果，Ni原子へのシャペロンとして働くHypAタンパク質とヒドロゲナーゼ・大サブユニット前駆体の複合体の結晶構造などを決定し，Ni原子の組み込み，C末端部分の切断などの成熟化機構について新しい構造生物学的知見を得た．
|
| 自由記述の分野 |
構造生物学，タンパク質結晶学
|
| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
[NiFe]ヒドロゲナーゼはプロトンから水素分子への可逆的な酸化還元反応を触媒する．多くの細菌におけるエネルギー代謝に関わっており，次世代クリーンエネルギーとの関連からも注目されている．その活性中心であるNi，Feの金属クラスターを生体内でヒドロゲナーゼ前駆体に組み込んで機能をもつ酵素にするHyp成熟化タンパク質群を対象に構造生物学的研究を行った．ここでは，Hypタンパク質の一つとヒドロゲナーゼ前駆体との過渡的複合体の結晶構造の決定に成功した．その結果，成熟化反応の過程をスナップショットして捉えることができ，[NiFe]ヒドロゲナーゼの生体内機能を発現させる分子機構に重要な知見が得られた．
|
