| 研究課題/領域番号 |
17K05920
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
生体関連化学
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| 研究機関 | 北海道大学 |
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研究代表者 |
比能 洋 北海道大学, 先端生命科学研究院, 教授 (70333333)
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| 研究期間 (年度) |
2017-04-01 – 2020-03-31
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| キーワード | レクチン / 糖ペプチド / 相互作用 / 配座 / マイクロアレイ / NMR / O-マンノース / ムチン |
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| 研究成果の概要 |
糖ペプチドとレクチン間の相互作用に関し、ムチン型糖ペプチドとO-mannose型糖ペプチドをモデルとしてマイクロアレイによる相互作用解析およびNMRによるコンホメーション解析を実施した。ムチン型糖ペプチドにおいてはコンホメーションの決定に糖ーペプチド間の水素結合および疎水性相互作用が強く関与し、糖鎖とペプチドの結合部位付近において糖鎖とペプチド双方の配座が著しく制限を受け、特定の配座に収束すること、レクチンはその配座変化に伴い結合特性が変化することが見出された。一方、O-mannose型糖ペプチドでは糖鎖の配座制限は生じないが、特定糖残基の付加に伴いペプチド配座制限が生じることが確認された。
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| 自由記述の分野 |
生物有機化学
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
糖鎖によるタンパク質の翻訳後修飾は生物学的に不可欠であるが、純粋な特定構造の調整が困難であるため、糖ペプチドレベルでの構造活性相関研究が遅れている。本研究では糖鎖認識に関わるレクチンと糖鎖の相互作用に焦点を当て、糖ペプチドレベルでの認識能の変化に関する研究を世界で初めて系統的に実施した。この成果は単なるたんぱく質の認識現象の理解の促進にとどまらず、疾患や生命システムの理解に貢献することが期待される。また、感染症においても糖鎖-レクチン（ヘマグルチニン）間の相互作用は宿主識別の主要機能であることから感染症の宿主変化の理解においても理解の促進に貢献すると思われる。
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