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本研究ではピペリン分解酵素の諸性質として、酵素動力学定数、酵素活性阻害剤の検討、in vivoでの誘導条件を検討した。その結果、ピペリンに対するKmは0.5 microMと非常に小さいことがわかった。本酵素は分泌酵素であり、また、本酵素のアミノ酸配列を詳細に解析するとTAT配列が認められたことから、環境中の低濃度のピペリンとも反応できるよう低いKm値を有していると考えられる。また、in vivoでの誘導条件では、培地にピペリンが存在することで酵素の発現が見られたことから誘導酵素であった。従って、ピペリン資化菌としてスクリーニングにより得られた本菌は生理的に環境中のピペリンに応答しピペリンを資化している可能性が示唆された。酵素阻害剤としては約20種類の低分子化合物と金属について検討を行った。
一方で、異種発現については大腸菌、放線菌（Streptomyces 1種、Rhodococcus 5種）を宿主とし、各々ベクターも２種類以上検討したが発現することができなかった。
本研究により、天然低分子化合物の３級アミド結合を加水分解する酵素として、初めて諸性質を明らかにすることができた。ペプチド中のプロリンのアミノ末端に見られる３級アミド結合はXaa-Proアミノペプチダーゼにより加水分解されることが報告されているが、今回我々が発見した酵素はXaa-Proアミノペプチダーゼとはアミノ酸配列の相同性がない新しい酵素であった。天然に存在する低分子化合物の３級アミド結合を分解する酵素はこれまでに報告がなく、ピペリンについても天然においてどのように代謝されているのかは不明であったが、本研究により代謝の一端を初めて解明することができた。
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