| 研究課題/領域番号 |
17KK0154
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| 研究種目 |
国際共同研究加速基金(国際共同研究強化)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 研究分野 |
水圏生命科学
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| 研究機関 | 摂南大学 (2020)
京都大学 (2017-2019) |
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研究代表者 |
増田 太郎 摂南大学, 農学部, 准教授 (40395653)
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| 研究期間 (年度) |
2018 – 2020
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| キーワード | 金属含有酵素 / メタロシャペロン / フェリチン / フェノールオキシダーゼ / ヘモシアニン |
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| 研究成果の概要 |
本研究では、金属含有タンパク質・酵素として、フェリチン、ヘモシアニン、フェノールオキシダーゼについて、その生合成と活性中心形成過程、成熟後の構造と機能に着目し、研究を行った。ヒト由来フェリチンへの鉄取り込み機構について、特に国際共同研究として実施した。ヒトフェリチンと、ヒトフェリチンに対するメタロシャペロンであるPCBP1との相互作用解析を行い、PCBP1の認識対象となるフェリチンサブユニットとその部位について明らかにした。また、甲殻類由来フェリチンとヘモシアニンについて、高分解能X線結晶構造解析に成功し、これまで不明であった金属中心などの詳細な構造を明らかにした。
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| 自由記述の分野 |
海洋生物化学
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
本研究では、鉄貯蔵タンパク質フェリチンと、その鉄貯蔵に寄与するメタロシャペロンPCBP1との相互作用について、その一端を明らかとした。金属含有酵素の活性中心の形成には、特定の因子を必要とする場合が多いと考えられる。本研究の基課題の対象である、銅含有タンパク質のフェノールオキシダーゼとヘモシアニンの活性中心も、自発的なフォールディングは困難であり、他の因子を必要とすることが本研究の成果により示唆された。
これらのタイプ3銅タンパク質は、ヒトなど多くの生物に存在するチロシナーゼとも共通点が多く、その活性中心形成機構の解明はチロシナーゼ活性の制御に応用可能な基礎的な知見を与えうると考えられる。
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