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本研究でとりあげたタバコネクロシスウイルス(TNV)は、化学的に一種類のポリペプチドが180個と一本鎖RNAとが集合したT=3球状ウイルスである。TNVのサブユニットタンパク質はN末端領域にコンフォメーションの多様性があり、サブユニット間コンタクトも全てが等価ではない。N末端から85残基削除したタンパク質(Δ85)を大腸菌で発現させ、可溶化後リフォールドさせCa^<2+>存在下におくと、正20面体対称を持つT=1粒子に集合した。この粒子の結晶構造を2.7Å分解能で決定し、TNVの構造と比較した。サブユニットの3次構造は両者でほとんど同じで、各々の粒子の5回軸まわりのコンタクトが保存されていた。粒子形成にはCa^<2+>イオンが必要であった。TNV中では3サブユニットあたり5個(3個のタイプIと2個のタイプII)のCa^<2+>がサブユニットにまたがって配位している。T=1粒子中ではタイプIのCa^<2+>は保存されていたが、タイプIIのCa^<2+>は無かった。
γ-グルタミルトランスペプチターゼ(GGT)はバクテリアから哺乳類まで幅広い生物が持つ酵素であり、グルタチオン(GSH)などのγ-グルタミル基を他のアミノ酸やペプチドに転移する反応とγ-グルタミル基の加水分解反応を触媒する。大腸菌由来GGTの結晶構造を1.9Å分解能で決定し、αββα構造を取っていることを明らかにした。さらに、クライオトラッピングによりγ-グルタミル酵素中間体の結晶を調製した。この構造解析から、GGTがどのアミノ酸残基でどのようにγ-グルタミル基を認識・触媒しているかを明らかにした。一方、GGTの前駆体タンパク質をミミックしたT391A変異体の構造を決定し、これに基づきプロセッシングによる構造変化、活性型酵素への成熟化の分子機構を明らかにした。
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