研究課題
基盤研究(A)
蛋白質の成熟過程のメカニズム解明することを目標として、再構築した蛋白質合成系PURE systemによって大腸菌ゲノム上の全蛋白質(4132個)の合成を行い、各蛋白質の凝集特性を遠心分離により可溶性を評価した。PURE systemにより合成可能また電気泳動可能であった7割についての評価したところ、凝集しやすさは二峰性を示すことが示された。分子量が小さい蛋白質、等電点が低い蛋白質は可溶性が高いことが示された。また、細胞質の凝集傾向のある蛋白質792個について、シャペロン存在下のPURE systemで合成を行い、その可溶性の向上から、シャペロン依存性を評価した。以上の解析結果をe-Solデータベースとして公開した(http://tp-esol.genes.nig.ac.jp/)。
すべて 2009 2008 2007 その他
すべて 雑誌論文 (15件) 学会発表 (15件) 備考 (1件)
Mol Cell 35
ページ: 502-510
Journal of the American Chemical Society 131
ページ: 9326-9332
Proc Natl Acad Sci USA 106
ページ: 4201-4206
Biochemistry 48
ページ: 5096-5105
Biochim Biophys Acta 1788
ページ: 567-574
J Biochem 145
ページ: 693-700
Nucleic Acids Res. 37
ページ: 1616-1627
Nucleic Acids Res.
Chembiochem 9
ページ: 870-873
Biochem Biophys Res Commun 367
ページ: 663-666
Genes Cells 13
ページ: 429-438
Biochim Biophys Acta 1779
ページ: 266-269
Biochem Biophys Res Commun
Cell-Free Protein Expression. Landes Bioscience
ページ: 76-83
http://tp-esol.genes.nig.ac.jp/