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AAAタンパク質の共通のエンジンであるAAA ATPaseの作動原理の解明を進めた。AAAプロテアーゼFtsHと線虫のホモログのキメラタンパク質の解析から、基質ポリペプチドの分解がATPの結合だけで起こり、基質トランズロケーションがエネルギー非依存的に起こることを示唆する結果を得た。このキメラによる基質分解は、ATPaseリングのポアの保存された芳香族残基への依存性も無くなっていた。線虫のp97についてin vitroで、タンパク質の凝集体形成を抑制するシャペロン活性を認め、この活性はATPに非依存的であることを明らかにした。線虫のspastinホモログSPAS-1およびヒトkataninについて微小管への作用を解析した。野生型のSPAS-1を培養細胞で強制発現すると微小管が消失したが、Walkerモチーフの変異体やATPaseリングの孔の保存された芳香族残基の変異体の強制発現では微小管の消失が認められず、ATPase活性やポアの重要性が示された。SPAS-1がチューブリンのC末端ペプチドと結合することを確認した。一方、kataninについては蛍光顕微鏡下で微小管の切断を観察し、ATPaseリングの孔の保存された芳香族残基の変異体は微小管切断活性を失うことを確認した。KataninとATPに依存した微小管切断過程を高速原子間力顕微鏡により観察した。p97は2つのAAA ATPaseドメインをもつが、N末端側のドメインのポアでは芳香族残基が保存されていない。酵母のp97ホモログCdc48pについてポア残基の変異体を作製し、in vivoで活性を調べたところ、興味深いことに芳香族残基をもつ変異体のみ相補活性を失った。
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