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2006 年度 実績報告書

α、βシネミンの遺伝子発現解析とαシネミンに結合するタンパク質の同定

研究課題

研究課題/領域番号 18590925
研究種目

基盤研究(C)

研究機関群馬大学

研究代表者

水野 裕司  群馬大学, 医学部, 講師 (20282395)

キーワードbeta-synemin / desmuslin / intermediate filament / muscular dystrophy / dystrobrevin
研究概要

我々はDuchenne型筋ジストロフィーの責任タンパク質であるdystrophinに結合する「α-dystrobrevin」をおとりタンパク質として、それに結合するタンパク質をヒト骨格筋cDNAライブラリーを用いてTwo-Hybrid法で検索した。その結果新規な中間径フィラメントを発見し、desmuslinと命名して報告した(Mizuno Y, PNAS,2001; 98: 6156-6161)。その後、このタンパク質には二つのアイソフォーム(αとβ)が存在し、かつ以前報告されたchicken syneminのヒト型であることが判明した。それに伴いdesmuslinはβ-syneminと改名された。αとβアイソフォームは同じ遺伝子より翻訳されるが、αタイプは312個のアミノ酸分βタイプより大きなタンパク質となっている。ヒト骨格筋にはβタイプのみを認め、免疫組織学的検索では筋細胞膜の他、神経筋接合部や筋健接合部に多く存在していることを見出した。さらに共焦点解析ではcosatamereに強いシグナルを認めた。また、ヒト脳においては両方のタイプが存在することを報告した(Mizuno Y, Muscle Nerve 2004; 30: 337-346)。脳におけるsyneminの役割は不明だが、骨格筋と同様、細胞の形態保持、つまりニューロンやグリアの形態維持に関連した重要な役割を果たしているのではないかと推測している。
平成18年度はαとβ-synemin遺伝子の脳における局在を知るために、マウス脳組織を用いて、in situハイブリダイゼーションを行った。プローブとしては両遺伝子に共通な配列とβ-syneminに特異的な配列より2個ずつ作製した。両遺伝子とも橋から中脳かけての大きなニューロンに共存していたことより、ダイマーを形成しているのではないかと考えている。

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公開日: 2008-05-08   更新日: 2016-04-21  

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