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嫌気性アンモニア酸化(anammox)を行う細菌KSU-1株から、anammoxに関連するヘムタンパク質3種を精製した。その1つのヒドラジン酸化酵素(HZO)は本研究開始前に精製まで完了していたものであるが、本研究においてその酵素化学的性状の解析を行った。本研究で新たに得た他の2つのヘムタンパク質は、ヒドロキシルアミン酸化還元酵素(HAO)と難還元性シトクロムcであった。これら酵素の性状から、HZOとHAOはどちらもanammoxの最終段階のヒドラジンの脱窒を行うが、正常な細胞内環境ではHZOが主に働き、HZOが機能できない環境でHAOが機能すると予想された。難還元性シトクロムcはその酸化還元電位の低さからHZOとHAOから電子を受け取ると推定され、anammoxで発生した電子を膜に伝達する役割を担うと考えられた。また、これらタンパク質の遺伝子を同定し、プロモーター領域を解析したところ、これらの多量に発現しているヘムタンパク質は大腸菌プロモーター領域のコンセンサス配列によく似たプロモーター領域を持つことが判明した。anammoxに関わると予想された別のヘムタンパク質である亜硝酸還元酵素(NIR)の精製も試みたが、活性のある酵素は得られなかった。また、HZOのX線結晶構造解析を行うため、結晶化条件を検討したが、良質な結晶は得られなかった。
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