エピプラキンは、自己免疫性表皮下水疱症の自己抗原として同定された表皮細胞内分子であり、その一次構造ならびに遺伝子構造は既に明らかになった。またノックアウトマウスやin vitro相互作用の実験から、その機能の一部が明らかになった。 本研究では、まずヒトのエピプラキン分子サイズを抗体を用いて決定し直すことを目標にあげた。その第一ステップとして、カルボキシ末端部に対するペプチドを2種類、アミノ末端部に対するペプチドを2種類作成した。今後これを抗原にして、ラットに免疫し抗体を作成する予定である。エピプラキン遺伝子を含むBACクローンを2種得たが、いずれも十分な5'領域を含んでおらず、また有効な5'RACEも行なえなかった。今後は別のBACクローンを得て、EcoRIとともに、B+リンカードメインの規則配列部分を切り出し、マウスのそれとのサイズを比較する予定である。またHeLa細胞をマトリゲル中で培養すると、10個ほどの細胞が小塊を形成するが、エピプラキンはその小塊の外側を縁取るように発現することが明らかになった。HeLa細胞をプラスチック上で培養した場合は、2-3層に重層し、その基底層よりには、エピプラキンは発現せず、上層にのみ発現する傾向にあった。これは表皮でのエピプラキンの発現に酷似しており、空間的発現の違いが、細胞の空間的位置の違いにより制御されている可能性が示唆された。今後このメカニズムについても調べていく予定である。さらに表皮細胞内でこの分子と結合する分子を同定したい。
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