研究課題
微生物、植物の環境応答を支えるHis-Aspリン酸リレー情報伝達系を構成するレスポンスレギュレーター(RR)は、N末端に存在するレシーバードメイン(RD)がリン酸化修飾を受けることでC末端に存在するエフェクタードメインの活性変化を誘導する仕組みで機能している。植物時計因子の一つである疑似レスポンスレギュレーター(PRR)もまた、N末端にレシーバー様のドメイン(RLD)を保持する転写制御因子であり、CCA1およびLHYと名付けられた明け方に誘導される時計遺伝子の転写を抑制する働きを持つことが知られている。PRRファミリーに保存されているRLDはリン酸転移を受けるAsp残基がGlu残基に置換されているためリン酸化修飾を受けることができず、本来のRDとしての機能を失っていると考えられる。前年度までの研究により、PRR7のRLDはターゲットプロモーター上流へのDNA結合能には影響を与えないが、ターゲットプロモーター近傍のヒストン脱アセチル化に関与していることが分かった。さらに、RLDはPRR7における唯一の二量体形成ドメインとして機能していることが明らかになった。本年度はRLDをコードする遺伝子配列内にアミノ酸置換をもたらす部位特異的変異を導入し、二量体形成能が低下あるいは消失した特徴的変異を同定することができた。興味深いことに二量体形成活性の強さはタンパク質の安定性に有意に相関していることが明らかになった。PRR7の日内存在量と標的プロモーター近傍のアチチル化レベルにも相関が認められた。RLDを改変したPRR7の転写抑制活性の変化はタンパク質の安定性の変化によって一部説明できるが、厳密には転写抑制活性の感受性にも深く関わっていることも明らかになった。すなわち、RLDはタンパク質間相互作用を介してPRRの転写抑制活性と半減期を規定する調節ドメインであることが示唆された。
令和3年度が最終年度であるため、記入しない。
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