| 研究課題/領域番号 |
18H02222
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| 研究機関 | 静岡大学 |
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研究代表者 |
原 正和 静岡大学, グリーン科学技術研究所, 教授 (10293614)
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| 研究分担者 |
今井 亮三 国立研究開発法人農業・食品産業技術総合研究機構, 生物機能利用研究部門, 主席研究員 (90291913)
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| 研究期間 (年度) |
2018-04-01 – 2023-03-31
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| キーワード | 超低温保存 / 蛋白質保護 / 天然変性蛋白質 / デハイドリン |
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| 研究実績の概要 |
植物の種子には、超低温保存（液体窒素保存）が可能なものと、冷蔵保温すら不可能なものがある。しかし、この違いがどのような分子的要因によって決定されているのか、未だ解明されていない。本研究の実施者は、種子胚に存在し、種子の低温保存性と関連がある植物固有の天然変性蛋白質（デハイドリン）の保存領域が、低温感受性モデル酵素の超低温失活を僅か0.001%レベルでほぼ完全に抑止することを見出した。これは、通常の蛋白質保護剤が%レベルで作用することと比較すると驚異的な活性である。本研究では、デハイドリン保存領域による蛋白質超低温保護活性のメカニズムを究明する。本年度においては、一過的疎水性相互作用説の証明に注力した。デハイドリンAtHIRD11に関し、すでに知られている酵素凍結保護活性部位（Kセグメント）のほか、昨年度発見した新活性部位（NK1セグメント）について、活性発現機構を調査した。デハイドリンは天然変性タンパク質であり、疎水性アミノ酸の含量は低い。しかし、そのほとんどがKセグメントとNK1セグメントに局在することが分かった。さらに、各種スペクトルを駆使してこれら活性セグメントの化学的特性を調査したところ、円二色性スペクトルにおいて、他の部位には見られない動的な二次構造の変化が観察された。この変化は、陰イオン性界面活性剤に依存した新たな現象であった。本データを裏付けとし、一過的疎水性相互作用説をサポートする論文を発表した。
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| 現在までの達成度 (区分) |
現在までの達成度 (区分)
2: おおむね順調に進展している
理由
既知の活性部位であるKセグメントのほか、昨年度明らかにした新活性部位NK1セグメントについて、疎水性相互作用に関連した二次構造の変化をとらえた。これは本分野における新しい発見であり、一過的疎水性相互作用説の証明をサポートする重要なデータである。また、本データを加えた論文を発表することができた。以上、上記の評価を下した。
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| 今後の研究の推進方策 |
計画通り、次年度は、Kセグメントの物理化学的性質の研究に取り組むが、今年度、端緒をつかんだ一過的疎水性相互作用説の本格的な証明に乗り出す。シロイヌナズナの初期芽生えを種子胚とみなしたモデル系でも有効なデータを得る。
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