| 研究課題/領域番号 |
18K05415
|
|---|
| 研究種目 |
基盤研究(C)
|
| 配分区分 | 基金 |
|---|
| 応募区分 | 一般 |
|---|
| 審査区分 |
小区分38020:応用微生物学関連
|
|---|
| 研究機関 | 東海大学 |
|---|
研究代表者 |
小倉 光雄 東海大学, 海洋研究所, 教授 (80204163)
|
|---|
| 研究期間 (年度) |
2018-04-01 – 2022-03-31
|
| キーワード | 枯草菌 / グルコース / タンパク質の折りたたみ / タンパク質品質管理 / tRNA修飾 / 非特異的DNA結合タンパク質 / タンパク質アセチル化 |
|---|
| 研究成果の概要 |
sigXのグルコース誘導が下記の分子を含む自己制御系による事を示した。CshAはRNAポリメラーゼに会合し、アセチル化は会合を促進する。CshA-RNAPはylxRを制御し、YlxRはtsaDを制御していた。YlxRは染色体会合性の非特異的DNA結合タンパクで、RNA-seq解析で393の制御遺伝子が判明した。TsaEDB複合体はtRNAを修飾する。従ってtsaDはピルビン酸脱水素酵素PdhABCDの翻訳制御を通じてアセチルCoA生産を調節しCshAアセチル化に影響すると予想した。PdhAのwestern解析によれば、TsaDはPdhAの品質保持に必要だった。
|
| 自由記述の分野 |
微生物学
|
| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
枯草菌でのタンパク質アセチル化の制御を含む新たなグルコース反応系の普遍性が今後の課題である。YlxRは、非特異的DNA結合性と転写制御活性を持つNucleoid-associated proteinであり、多くの細菌門で保存されている。TsaEBDも、全生物界に保存されたtRNAの修飾酵素である。この酵素は真核細胞ではテロメア維持に関わることが知られており、tRNA修飾以外の機能も予想されているが、細菌では欠損による表現型すら知られていなかった。従ってTsaD欠損によりPdhABCDのタンパク質品質保持に障害が起きるという発見は、細菌でのTsaEBDの機能解明の契機となることが期待される。
|
