| 研究課題/領域番号 |
18K07131
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 審査区分 |
小区分49050:細菌学関連
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| 研究機関 | 松山大学 |
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研究代表者 |
玉井 栄治 松山大学, 薬学部, 教授 (40333512)
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| 研究分担者 |
神鳥 成弘 香川大学, 医学部, 教授 (00262246)
成谷 宏文 十文字学園女子大学, 人間生活学部, 教授 (30452668)
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| 研究期間 (年度) |
2018-04-01 – 2021-03-31
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| キーワード | 溶菌酵素 / エンドライシン / オートライシン / ペプチドグリカン / ウエルシュ菌 / ディフィシル菌 / X線結晶構造解析 / 酵素触媒反応機構 |
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| 研究成果の概要 |
溶菌酵素（エンドライシンやオートライシン）は、ペプチドグリカンを分解し細菌を死滅させる酵素である。また、その分解部位によりムラミダーゼ、グルコサミニダーゼ、アミダーゼ、エンドペプチダーゼの4種類に分類される。さらに、構造学的には、触媒ドメインと細胞壁結合ドメインから構成されている。本研究では、ウエルシュ菌のエンドライシンであるPsaとディフィシル菌のオートライシンであるAcd24020の生化学的性質および構造解析を行った。その結果、これらの溶菌酵素は、共にそれぞれの菌に特異的に作用すること、さらには、Acd24020の特異性は基質結合溝の構造に依存していることを明らかにした。
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| 自由記述の分野 |
細菌学
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
本研究課題では、PsaとAcd24020がそれぞれウエルシュ菌やディフィシル菌に対して特異的に働くことを明らかにし、その特異性が触媒ドメインの構造に依存していることを明らかにした。このことは溶菌酵素の種特異性に関して新たな学術的知見を得ることができた。また、PsaとAcd24020がそれぞれウエルシュ菌とディフィシル菌に特異的に作用し死滅させることを明らかにした。このことは、食中毒やガス壊疽の原因菌であるウエルシュ菌や臨床現場で問題となっている抗菌薬誘発性偽膜生大腸炎の原因菌であるディフィシル菌に対して新たな治療薬の候補となることを明らかにしたものであり、社会的意義が高いと考えられる。
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