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酸素センサータンパク質HemAT-Bsによる選択的酸素センシング機構を明らかとするため、野生型および各種変異型HemAT-Bsの共鳴ラマンスペクトルを詳細に検討した。その結果、HemAT-Bs中のヘムに酸素が結合した場合と、CO、NOが結合した場合には、ヘム近傍の耕造が異なることが明らかとなった。HemAT-Bs中のヘムに結合した酸素には、ヘム遠位ポケットに存在するThr95が水素結合していることが分かった。一方、COあるいはNOが結合した場合には、COあるいはNOとヘムポケットに存在するアミノ酸残基との間で水素結合は形成されない。また、Thr95と酸素との間の水素結合形成には、ヘムプロピオン酸残基とヘム周辺に存在するHis86との水素結合が重要な役割を果たしていることが明らかとなった。ヘムプロピオン酸残基とHis86との水素結合は、ヘムに酸素が結合した場合にのみ形成され、COやNOの場合にはこの水素結合は形成されないことが分かった。His86がヘムプロピオン酸と水素結合を形成することによりCEループ(His86が存在しているCヘリックスと、Thr95が存在しているEヘリックスを連結しているループ)部分のコンフォメーション変化が誘起され、これによりさらにEヘリックスのコンフォメーション変化が誘起されるものと考えられる。このように、酸素結合により誘起されるヘム周辺、およびヘムポケット内での水素結合ネットワークのダイナミックな組換えが、HemAT-Bsによる選択的酸素センシング、ならびに酸素に応答したシグナル伝達に重要な役割を果たしていることが明らかとなった。
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