| 研究概要 |
本研究では,広い時空間で蛋白質分子機能の詳細な原理を解明するため,これまで十分な知見が得られてこなかったナノからサブマイクロ秒領域のダイナミクスに注目し,分子シミュレーションを用いて機能と密接に結びつく蛋白質ダイナミクスを観察し,超異方性とフラストレーションという観点から具体的に,A.素過程観測,B.エネルギー地形解析,C.摂動の効果,D.機能ダイナミクス相関,E.新しい統合的描像を明らかにすることを研究目的として研究を進めてきた。
初年度である19年度は主にAとCに取り組んだ。A.素過程観測では,まず大きな構造変化が起こることを我々が既に確かめているアルコール脱水炭酵素と細菌べん毛の蛋白質であるFlhA等をターゲットとして,長時間の分子動力学シミュレーションを行なった。また,これに加えてRas系に関してもシミュレーションを開始した。C.摂動の効果にはいくつかの課題があるが,初年度はまず処方上の問題,即ちシミュレーション上の設定の違いによって生じる結果の違いの検証を進めた。我々はPBP(Periplasmic Binding Protein)の一種であるグルタミン結合蛋白質の大きなゆらぎがシミュレーションする系の蛋白質濃度に大きく依存することを見出した。一般的に蛋白質の長時間シミュレーション結果の解析からは,分子全体の回転拡散はシミュレーション系の大きさに依存しないが,並進拡散は大きさに依存することを明らかにしており(Takemura&Kitao J. Phys Chem. B.2007),この影響がPBP蛋白質の内部振動自身に影響しているかどうかの検証を更に進めている。
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