研究課題
基盤研究(C)
本酵素の一酸化炭素複合体の解析から、ヘム鉄に外来配位子が結合すると真性ヌクレオチド部位と擬ヌクレオチド部位は相互に作用し、それがYC-1等のアロステリック活性化剤の結合に重要であることが示された。また、これまで未検出であった酸素化型酵素を凍結状態で安定に補足することに成功し、その結合は擬ヌクレオチド部位へのYC-1の結合により制御されることを明らかした。その酸素親和性は異常に低く、その原因は速度論的には酸素解離速度の速さによること、構造的にはヘム面からのヘム鉄の大きな変位によることが示唆された
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