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本研究は、蛋白質模倣鎖としてのペプチド骨格におけるらせんの巻き情報の持続と反転に及ぼす要因を解明することを主たる目的としている。
前年度から継続して、キラルセグメントとアキラルセグメントからなるペプチド類に対して、らせんの巻き方向を調べた。キラル/アキラル結合部位の構造が、らせんの巻き情報の伝播に大きく影響することが分かった。さらに、溶媒など外部条件に関する知見を得ることが出来た。
次に、蛋白質らせん構造の持続と停止が、鎖末端のアミノ酸シーケンスによってどのように支配されるかを評価した。様々な末端シーケンスを有するペプチドに対して、エネルギー計算による構造最適化を行い、各アミノ酸シーケンスについての安定な主鎖構造(二面角)を調べた。蛋白質らせん末端部位でのコンホメーションの傾向を評価し、持続・反転におけるシーケンスの重要性を示した。
さらに、様々なペプチド類について、巻き情報の発現や持続に及ぼす内因的効果あるいは外因的効果について調べた。特に、複数の発色基を有するペプチドについて、鎖に沿った不斉情報の伝搬を調べた。また、官能基側鎖を有するペプチドを用いて外部キラル刺激によるコンホメーション制御を試み、側鎖部分によるらせん誘起を提唱した。さらに、外部刺激として従来のペプチド以外のキラル分子によるらせん制御も試みた。
最後に、計算機化学による構造最適化や円二色性などのスペクトルシミュレーションを適宜行い、実験データの支援や異常アミノ酸含有ペプチドらせんの構造的特徴を評価した。
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