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シアノバクテリア由来のプレニル二リン酸合成酵素型のトリプトファンプレニル化酵素候補タンパク質を用いたトリプトファン誘導体のin vitroジメチルアリル化反応を新たに行った。その結果、in vitroジメチルアリル化反応に成功したものの、再現性が低かった。これは放線菌由来のプレニル化酵素候補タンパク質の場合と同様の問題点であったため、中央にトリプトファン残基を有するトリペプチド誘導体を基質としてin vitroファルネシル化反応を行った。その結果、in vitroファルネシル化反応に成功し、再現性も得られた。なお、これまでのLC-MSではなくHPLCを用いた分析条件も確立した。一方、シアノバクテリア由来の芳香族プレニル化酵素型のトリプトファンプレニル化酵素候補タンパク質を用いてin vitroジメチルアリル化反応を新たに行ったところ、トリプトファンではなく、ヒスチジンのゲラニル化酵素であることが判明したヒスチジンの修飾酵素自体が過去に例はなく、非常に新規性の高い酵素であると言える。一方で、放線菌由来の候補タンパク質を用いたin vitroファルネシル化反応に成功し、再現性も得られた。しかし、収率が予想以上に低かった。さらに、新たにシアノバクテリア由来の芳香族プレニル化酵素型のトリプトファンプレニル化酵素候補タンパク質を用いてトリプトファン誘導体のin vitroプレニル化反応を行った結果、in vitroゲラニル化反応に成功し、再現性も得られた。興味深いことに、これまでに得られた、トリプトファンプレニル化酵素と比較するとその反応収率は高く、さらに、生成物のゲラニルトリプトファン誘導体の化学構造はこれまでとは異なっていた。
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