研究実績の概要 |
細胞の形づくり、極性形成は、細胞の骨組みである微小管ネットワークがどのように形成されるのかに依存する。そのため、細胞内では微小管の構成タンパク質であるα-,β-tubulinの自然重合は抑制されており、何らかの微小管結合タンパク質が微小管重合開始を厳格に制御している。これまで、γ-tubulin複合体が中心体を形成することにより、その役割を果たすことが知られていたが、中心体とは関係なく重合する非中心体性微小管の重要性が明らかになってきている。昨年度までに我々は、CAMSAP2が微小管の重合核形成を促進し、星状体様構造Cam2-asterを作ることを電子顕微鏡による観察で発見した。さらに、CAMSAP2は単独で可逆性の凝集体を作り、そこにtubulinが取り込まれて濃縮されること、また溶液中に遊離したCAMSAP2が存在すると、凝集体から放射状に微小管が伸長することを明らかにした。また、凝集体の性質についても生化学的、細胞生物学的に検討し、液ー液相分離を利用することを突き止めた。さらに、凝集体の中で起こっている微小管重合過程において、リングやシートなど多数の重合中間体の可視化に成功し、微小管重合の分子機構解明にも大きく貢献する成果がえられた(現在、論文改定中)。また、CAMSAP2と微小管との複合体のクライオ電子顕微鏡構造を単粒子解析法を用いて解析し、2.9A分解能で構造を解明することに成功した。
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