セラミド-1-リン酸 (C1P) の類縁体の化学合成を基盤に、人工脂質膜を用いた蛍光測定やSPRによって、C1Pおよび細胞質型ホスホリパーゼA2 (cPLA2α) との複合体の原子レベルの動的挙動や相互作用を精密に解析した。その結果、膜中に存在するC1Pドメインの膜動態は、周辺の脂質環境やC1P親水部構造に影響を受け、ドメイン形成能が高い膜環境であるほどcPLA2αとの結合親和性が高くなることが示された。そして、C1PによるcPLA2α活性化機構の分子基盤について、C1Pドメイン形成による膜物性の変化がcPLA2αの膜への分子認識を促進していると推定することができた。
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