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本研究では，溶液中の生体分子の構造を高い解像度で観察できるクライオ電子顕微鏡を用いて，抗体-FcγR複合体，及びα chain-γ chain複合体の高次構造解析を行い，FcγRへの抗原抗体複合体の結合から，どのように細胞内ドメインへと情報が伝えられ，細胞の活性化が起きるのかを明らかにすることにより，FcγRを介した免疫細胞活性化の分子メカニズムの解明を目指した．この研究により明らかになる分子メカニズムをもとに，効率よくFcγRを活性化する抗体を見出すことができれば，低用量で有効な抗体医薬品の開発につながる．大腸菌を用いて，FcγRの細胞外ドメインの発現，精製を行い，抗体との複合体を形成させた後，クライオ電子顕微鏡を用いて構造解析を行った．さらに，調製した抗原分子を添加し，抗原，抗体，FcγRの三者複合体の構造解析を目指した．構造解析に適したFcγRサブクラスの選定や，その変異体の開発を行った．また，安定性の高い抗体の選定，界面活性剤の添加などの条件検討を行った．大腸菌を用いて，FcγRの細胞外ドメイン，及びITAMを含む細胞内ドメインの発現，精製を行った．ナノディスクを用いて，cell-free系での膜結合型FcγRの構築する条件検討を行った．負染色法による抗体-FcγR複合体の撮像に成功した．構造決定のためには，抗体-FcγR複合体を調製した後，グリッド上でのタンパク質が凝集を回避できる条件の設定が重要であることを見出した．
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