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2008 年度 実績報告書

センサータンパク質の信号伝達における共通立体構造の役割

研究課題

研究課題/領域番号 20038037
研究機関大阪大学

研究代表者

水野 操  大阪大学, 大学院・理学研究科, 助教 (10464257)

キーワード時間分解共鳴ラマン分光法 / 光センサータンパク質 / BASドメイン構造 / イエロープロテイン / 変異体 / 水素結合 / チロシン残基
研究概要

センサータンパク質には、外部刺激センサーとなる補欠分子族だけではなく、それを取り囲むセンサードメインの立体構造が共通であるものが多く存在する。本研究は、PASドメインとよばれるセンサードメインの共通立体構造が、タンパク質の生理機能に果たす役割に注目し、外部刺激により引き起こされるタンパク質ダイナミクスを、時間分解紫外共鳴ラマン分光法をもちいて実時間観測し、機能発現機構の解明を目的とする。
本年度は、PASドメインを有する最も基本的な光センサータンパク質であるイエロープロテインにおいて、光センサーであるp-クマル酸が励起状態にある場合におけるタンパク質構造変化を詳細に追跡した。イエロープロテインの紫外共鳴ラマンスペクトルには、タンパク質骨格中に含まれるチロシンおよびトリプトファン残基の振動バンドが選択的に観測される。p-クマル酸の光励起により、チロシンおよびトリプトファン残基の振動バンドには、それぞれ、水素結合および疎水性の変化があることを示すスペクトル変化が観測された。イエローケロテイン分子中にトリプトファン残基は1個存在するのみであるため、トリプトファン残基のスペクトル変化は、Trp119残基の構造変化に由来すると帰属した。チロシン残基は分子中に5個あるため、変異体測定により帰属を行った。Tyr42残基はp-クマル酸と直接水素結合しているため、その構造変化がスペクトル変化に寄与する可能性がもっとも高いと考えられる。とのため、Tyr42→Phe変異体の時間分解紫外共鳴ラマン測定を行った。その結果、野生型で見られたスペクトル変化は観測されなかった。このことから、p-クマル酸が励起状態にある場合のチロシン残基のスペクトル変化は、唯一Tyr42残基に由来すると帰属した。

  • 研究成果

    (4件)

すべて 2008 その他

すべて 雑誌論文 (1件) (うち査読あり 1件) 学会発表 (2件) 備考 (1件)

  • [雑誌論文] 共鳴効果を利用する生体分子の部位特異的ダイナミクス観測2008

    • 著者名/発表者名
      水野操
    • 雑誌名

      分光研究 57

      ページ: 179-194

    • 査読あり
  • [学会発表] バクテリオロドプシンの光反応初期過程におけるタンパク質ダイナミクス2008

    • 著者名/発表者名
      水野操
    • 学会等名
      第2回分子科学討論会
    • 発表場所
      福岡
    • 年月日
      2008-09-25
  • [学会発表] バクテリオロドプシンのピコ秒時間分解紫外共鳴ラマンスペクトル : 部位選択的観測でみるタンパク質部分の初期構造ダイナミクス2008

    • 著者名/発表者名
      水野操
    • 学会等名
      第35回生体分子科学討論会
    • 発表場所
      兵庫
    • 年月日
      2008-06-27
  • [備考]

    • URL

      http://www.chem.sci.osaka-u.ac.jp/lab/mizutani/index-jp.html

URL: 

公開日: 2010-06-11   更新日: 2016-04-21  

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