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真核細胞内ではmRNAは常に蛋白質との複合体であるmRNP(messenger ribonucleoprotein)となっている。mRNP構成因子は、mRNAの代謝(安定性および翻訳)の調節に重要な役割を果たす。研究代表者らはこれまでに、カエル卵母細胞を材料として新規mRNP構成因子RAP55Aを同定した。RAP55AやY-ボックス蛋白質などのmRNP構成因子、そしてsiRNAやmiRNAは、細胞質mRNP願粒であるP-bodyに局在がみられる。P-bodyやストレス下で出現するストレス顆粒(SG)は、翻訳抑制されたmRNAが蓄積する場と考えられ、その形成と分解の機構は翻訳調節やmRNA安定性制御の解明に重要である。RAP55Aと複合体を形成する蛋白質を同定したところ、この中に蛋白質アルギニンメチル化酵素PRMTl、PRMT5が存在していた。実際、RAP55Aは多くのアルギニン残基をもつが、アミノ酸分析の結果、細胞抽出液中のRAP55Aにはジメチル化されたアルギニン残基が存在することがわかった。さらに、質量分析により、C末のRGGリピート領域がジメチル化アルギニン残基を多く含まれていた。この領域はRAP55AのP-body局在に関与するため、アルギニンメチル化酵素がP-body形成に関わるかどうか検討を行った。
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