研究課題
シナプスの可塑変化は"電気活動の履歴"が"蛋白質と構造の変化"として記憶される現象として考えることができる。このシナプスを構成する蛋白質分子は能動的輸送と他の分子との結合特性により自立的に局在性と分布の特性をもつが、この"記憶"に伴う、分子の挙動は不明である。シナプスには多種の蛋白質分子があるが、本研究ではシナプス可塑性の発現に重要な役割をもつリン酸化酵素(CaMKII、PKC、PKA)の動態を光活性化タンパク質のキメラとして解析を行った。酵素の様な機能性蛋白質の一過的過剰発現は、神経機能の状態を大きく変化させる危険性があったが、長期間安定発現するシステムを導入することにより従来より安定した挙動を示す系を確立した。解析により、スパインに局在するCaMKIIの挙動は遅く、同様に局在するAMPA受容体より、安定にシナプス後部に存在する事を明らかにした。また、AMPA受容体でみられるシナプス間の移動は観察されなかった。この成果は論文投稿準備中である。
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生体の科学 特集 シナプスをめぐるシグナリング
巻: Vol61,No5 ページ: 534-536
