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蛋白質フォールディング機構に対する理論的なアプローチとして、解析的モデルの構築を目的として研究を行った。蛋白質のトポロジカルな情報をなるべく平均化せずに考えるため、天然状態においてコンタクトをおこす残基対間に相互作用が働いているランダム鎖をモデルとして用いた。計算結果をGoモデルシミュレーションと比較するため、残基間の結合エネルギーは一定とし、蛋白質フォールディングにおけるコンフォメーショナルエントロピーの評価に焦点をあてた。このモデルを用いることにより、フォールディングにおける蛋白質のトポロジカルな性質の役割について考えることができる。
残基間の結合距離、及び引力ポテンシャルの幅、斥力の半径をパラメーターとして導入し、ヘリックスやβヘアピンを含む小さなペプチドについて適用することにより、定式化を行った。斥力がない場合のβヘアピン型のペプチドに関しては、残基の位置についての積分を遂行することができるため分配関数の解析的な表記を得ることができるが、斥力効果をいれた場合は解析的に積分を行うことができないため数値積分を用いた。得られた結果かち、フォールドした際の蛋白質のトポロジカルな情報と熱力学関数の温度依存性、各残基対についてそれぞれがコンタクトを形成している確率の温度依存性についての関係を調べ、シミュレーションと同様の傾向が得られることを確認した。得られた結果の中でも、それぞれの残基対に関する情報はファイ値解析で得られる値と結びつけることができるため、より現実に即した定式化へ結びつくことが期待される。
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