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2008 年度 実績報告書

X線構造による脳内新規EFハンドタンパク質Iba1のシグナリング分子機構の解明

研究課題

研究課題/領域番号 20570109
研究機関香川大学

研究代表者

神鳥 成弘  香川大学, 総合生命科学研究センター, 教授 (00262246)

研究分担者 吉田 裕美  香川大学, 総合生命科学研究センター, 准教授 (10313305)
キーワードX線結晶解析 / カルシウム結合タンパク質 / EFハンドタンパク質 / ミクログリア / アクチン結合タンパク質 / タンパク質複合体 / 多量体形成 / タンデムリピート
研究概要

脳内免疫細胞ミクログリア特異的カルシウム結合タンパク質lba1(Ionized calcium binding adaptor molecule l)は,147アミノ酸からなるEFハンドタンパク質であり,ミクログリア活性化シグナリングにおいて,さまざまターゲット分子と相互作用し,その機能を発揮していると考えられている。申請者らは,これまでにX線結晶解析によりlba1がカルシウム依存的に2量体を形成するという極めて興味深い現象を明らかにした。これはEFハンドタンパク質においては初めての例である。本研究の目的は,2量体Ibal・ターゲット分子複合体の構造学的研究を展開することにより,Iba1が生体内において2量体で機能していることを証明するとともに,ミクログリア活性化におけるIba1のシグナリング分子機構を解明することである。本年度は,カルシウム結合型Iba1の高分解能(1,89A)のX線構造を決定し,カルシウム結合部位の構造をより詳細に明らかにした。また,Ibalが,2量体を形成した際,1つの分子のC末端と別の分子のN末端とが2量体分子の同じ側に突き出ていることから,安定型2量体形成を目指したタンデムリピート型lba1の構築を試みた。2つのIbalをつなげたタンデムリピート型Iba1は,His-タグをC末に付加することにより,精製を行った。大腸菌培養液1lから7.5mgのタンパク質を純度よく精製することに成功した。これは野生型Iba1と同程度の発現量であった。現在,結晶化条件を探索中するとともに,水溶液中で安定に2量体を形成しているかどうか確かめることを試みている。

  • 研究成果

    (1件)

すべて 2009

すべて 学会発表 (1件)

  • [学会発表] 新規EFハンドタンパク質Ibalの高分解能 X線結晶解析と2量体形成に関する研究2009

    • 著者名/発表者名
      吉田裕美, 大澤圭子 高坂新一, 神鳥成弘(神鳥成弘)
    • 学会等名
      日本化学会第89春季年会
    • 発表場所
      日本大学理工学部船橋キャンパス(千葉)
    • 年月日
      2009-03-29

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公開日: 2010-06-11   更新日: 2016-04-21  

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