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カンナビノイド受容体の内因性リガンドとして見出されたN-アラキドノイルエタノールアミン(アナンダミド)を含む種々のN-アシルエタノールアミンは、動物組織中で生体膜のグリセロリン脂質から2段階の酵素反応で合成される。この経路の第一段階は、ホスファチジルエタノールアミンに別のグリセロリン脂質から脂肪酸鎖を転移してN-アシルホスファチジルエタノールアミンを生成する反応であるが、この反応を触媒するCa^<2+>依存性N-アシルトランスフェラーゼの実体は依然として不明である。しかしながら申請者らは同じ反応を触媒する別酵素を発見し、Ca^<2+>非依存性N-アシルトランスフェラーゼ(iNAT)と名付けた。同酵素のcDNAをラット、マウス、ヒトからクローニングし、組換えタンパク質をCOS-7細胞で発現させたところ、いずれもCa^<2+>非依存的に同反応を触媒した。また、iNATは「HRASLSファミリー」の一員であるが、同ファミリーのメンバーで、がん抑制遺伝子として報告されてきたH-rev107、TIG3、HRASLS2にもN-アシルトランスフェラーゼ活性が認められた。引続き平成22年度は同ファミリーに属するがん抑制遺伝子で、これまで酵素活性の報告がなかったA-C1についても、ホスホリパーゼA_1/A_2活性やリゾリン脂質O-アシルトランスフェラーゼ活性に加えてN-アシルトランスフェラーゼ活性を有することを見出した。一方、Ca^<2+>依存性N-アシルトランスフェラーゼについては幼弱ラットの脳で比較的強い活性を示すので、同組織の膜画分から同酵素の可溶化と精製を試みたが、高度な精製には至らなかった。
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