アーキアにおいてイソプレノイド代謝の出発点となる2つの化合物、イソペンテニル二リン酸とジメチルアリル二リン酸の間の異性化反応はタイプ2イソペンテニル二リン酸イソメラーゼによって触媒される。好熱好酸性アーキアSulfolobus shibatae由来の同酵素について、基質を結合した状態の立体構造解析に初めて成功した。さらにその構造をもとに部位特異的変異導入等の酵素学的な研究を進めることで、同酵素に結合したフラビンモノヌクレオチドが一般酸塩基として異性化反応の触媒に関わることを明らかにした。これまで一般的にはフラビン補酵素の機能は酸化還元反応の触媒と考えられてきたが、本発見によりこれまで知られていなかった一般酸塩基触媒としての機能を初めて証明することができた。同時に、フラビンが一般酸塩基として機能する際の分子機構についても新規性の高い提案を行っている。同酵素はアーキアだけでなく、黄色ブドウ球菌など一部の病原性バクテリアにおいても生育に必須であるため、今回明らかにざれた反応機構は将来の抗生剤開発に役立つことが期待される。 また、アーキアのイソプレノイド膜脂質代謝において生合成中間体のゲラニルゲラニル基の二重結合を全て還元し、膜脂質のコア構造の形成に関わるゲラニルゲラニル基還元酵素についても、立体構造解析と酵素学的な研究を進めた。未発表のため詳細は記載できないが重要な知見が得られており、現在もそれらの発表に向けデータ収集を続行中である。
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