| 研究実績の概要 |
現代生物が持つタンパク質は極めて複雑で精巧な分子構造を持つ。しかし、生命誕生から間もない時期から、初期生命が同様の複雑な分子構造を持っていたとは考えにくく、当時はより単純で小型の分子であったと推定できる。そこで、本研究では遺伝子発現系に関わるタンパク質のうち、特にRNAポリメラーゼやリボソームタンパク質の構造進化を実験的に検証してきた。
RNAポリメラーゼの活性コアには約80残基からなる小型のβバレルフォールドDPBB構造が存在する。本研究では、このDPBB構造が半分の約40残基のペプチドダイマーで再構成できること、さらに七種類のアミノ酸から構成できることを見出した（Yagi et al., JACS, 2021）。
さらに、この単純な配列は環境条件を変化させると、DPBBだけでなく、自然界にはない全く新しいβバレル構造DZBBを形成するMetamorphic proteinであることが分かった。さらに、DZBB構造はリボソームタンパク質などに含まれる別のβバレル構造RIFT、OB、SH3構造へと少ない遺伝子変異で変換可能であることを実験的に実証した。つまり、DZBBを含む５つの異なるβバレル構造は同一の祖先タンパク質から誕生してきた可能性を見出した（Yagi & Tagami, bioRxib, 2023）。
最終年度の2023年度においては、上記４つのβバレル構造群のさらなる進化ネットワークの拡張を目指し、金属結合タンパク質であるRubredoxinとSH3構造も共通の祖先タンパク質から分岐進化してきた可能性が高いことを見出した。
以上の結果は現代の遺伝子発現系に関与するタンパク質の多くは、同一の短く単純なタンパク質から進化してきたことを示唆するとともに、この分岐進化が比較的短時間の内に完了してきた可能性を示す。
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