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核ラミナ(NL)は主にLaminに構成されるタンパク質重合体であり、高等生物の核の内壁を裏打ちする。NLと核内分子の物理的結合は転写活性やクロマチン制御に関連し、NLに結合する遺伝子座の多くは転写が抑制されている。NLはまたヒストン脱アセチル化酵素(HDAC)をはじめとする転写制御因子、クロマチン制御因子と結合する。一般に、ヒストンのアセチル化はNL近傍では抑制されており、またNLに結合する遺伝子の発現制御に重要であることは知られており、上記の核内分子がNLと結合することは核辺縁部を転写抑制に適した微小環境たらしめていると考えられている。
我々は、細胞周期間期のNLにチュブリンタンパク質が恒常的に結合しており、これが遺伝子ならびにHDACと結合することで、NL-遺伝子間、NL-HDACの結合を仲介することを示した。さらにチュブリンと遺伝子の結合にはポリコームとタンパク質が必要であることも明らかとした。すなわち、我々の発見はチュブリンおよびポリコームがNLと核内分子の会合に必須であり、それを通じて核辺縁部の特徴的なクロマチン状態を制御することを示すものである。
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