| 研究概要 |
細胞内では分子シャペロンと呼ばれる蛋白質が、熱などにより変性した蛋白質のフォールディングを援助して細胞機能を維持している。他の分子シャペロンとは異なり、Hsp90はフォールディング最終段階にある特定のタンパク質に結合し、そのリガンド結合などを援助するという特異なシャペロン機能を持っている。Hsp90の基質タンパク質の多くは、キナーゼ、ホルモンレセプター、がん抑制タンパク質であり、Hsp90の阻害剤は抗がん作用を発揮することから注目が集められている。そこで私は大腸菌HtpGを研究対象としてコシャペロンが関わらないプリミティブなシャペロン機能を生化学的および構造学的に解明することを最終目標として研究を開始した。
HtpGに結合するタンパク質を様々な培養条件においてスクリーニングしたところ、リボソームタンパク質L2が発見された。L2はHtpGのATPase活性を特異的に上昇させることがわかった。これは真核生物のHsp90にも見られる現象である。さらにHtpGはDnaK-L2複合体に結合することを新たに見いだした。リボソーム形成に関わる多くの因子がリボソームサブユニットに結合することが知られている。実際にHtpGは30S,50Sリボソームサブユニットに結合していたことから、HtpGはリボソームサブユニットの形成に関わっていることが示唆された。以上の結果より、我々はHtpGがリボソームの形成を援助していることを初めて明らかにした。
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