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ClpBは、AAA+タンパク質ファミリーに属する分子シャペロンで、他の分子シャペロンDnaKとその補助因子であるDnaJ、GrpEと協力することで、一度凝集したタンパク質を再生すること(脱凝集)ができる。ClpBは、Nドメイン、AAA1、ミドルドメイン、AAA2、の4つのドメインからなるサブユニットが、リング状の6量体を形成して働く。その際ClpBは、凝集したタンパク質をそのリングの中央の孔に通す(糸通し)ようにしてほぐすといわれている。
ClpBのNドメインは非常に可動性が高いことが知られている。これまでの研究で、ジスルフィド結合により、Nドメインの動きを制限すると、基質との親和性はそのままで、脱凝集活性が低下することを示してきた。今回、この脱凝集活性の低下の原因のひとつが、糸通し活性の低下によるものであることを明らかにした。
また、ClpBは、他のAAA+タンパク質と同様に、アルギニンフィンガーと呼ばれる高度に保存されたアルギニン残基を、2つのAAAドメインそれぞれに持つ。これらのアルギニン残基をアラニンに置換した変異体を作製し、影響を見た。その結果、いずれのアルギニン残基も、ATPの結合には関わらないが、それぞれのAAAドメインでのATPの加水分解には必須であることが分かった。さらに、AAA1のアルギニンフィンガーは、AAA1へのATPの結合に依存したClpBの6量体構造の安定化に重要であることを明らかにした。
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